Aby chemické reakce rozbily vazby některých počátečních látek, vyžadují aktivační sílu. Tomu se říká reagencie, které umožňují přeměnu původních látek na konečné látky nebo produkty. Enzymy, jako dobré katalyzátory, jsou zodpovědné za zvýšení rychlosti chemických reakcí a snížení aktivační energie.
Enzymy jsou proteiny, které s vysokou přesností normálně katalyzují biochemické reakce v živých vzorcích. Je možné, že existují některé enzymy s absolutní přesností, to znamená, že jsou vhodné pouze pro katalýzu specifické reakce. Příkladem toho je ureáza, která je zodpovědná za katalýzu hydrolýzy močoviny.
Existují i jiné enzymy než přesnost skupiny, jako jsou proteolytické enzymy, které jsou zodpovědné za katalýzu hydrolýzy peptidů s některými strukturálními vlastnostmi. Existují také enzymy se stereochemickou přesností, které jsou odpovědné za katalyzování reakcí stereoizomeru konkrétní molekuly a nikoli druhé.
Tento katalytický pohyb je u většiny enzymů založen na malé oblasti molekuly, známé jako „aktivní centrum“. Molekula, na kterou enzym pracuje, se nazývá substrát, váže se na aktivní centrum a vytváří enzymový komplex, a zatímco je připojena k enzymu, substrát se stává produktem a zde se oddělí od enzymu.
Katalýza enzym je symbolizován pomocí následující rovnice:
E + S → ES → E + P, v tomto případě E znamená enzym, S symbolizuje substrát, P je produkt reakce a ES označuje komplex enzym-substrát.
Ve většině enzymatických reakcí je akumulace enzymů mnohem nižší než akumulace substrátu (E <S), proto bude ES menší než S, což umožní aplikaci aproximace v ustáleném stavu pro ES. Během enzymové katalýzy bude mít jak teplota, tak PH dobrý vliv na zrychlení reakce, což zvýhodní existenci vysoce účinných hodnot, pro které je rychlost reakce definitivní. Tímto způsobem mohou být enzymy deaktivovány mnohem rychleji, když teplota dosáhne hodnot vyšších než 35 ° C, v důsledku denaturace proteinů.
